généralité
Le pepsinogène est la forme inactive de l'enzyme pepsine . Ce précurseur est sécrété par la muqueuse gastrique et, pour être rendu actif (sous forme de pepsine), il doit être traité par l'acide chlorhydrique.
Environ 1% du pepsinogène est capable de pénétrer dans le sang et peut être un indicateur utile des maladies gastriques.
- Surveiller l'état de santé et la fonctionnalité de la muqueuse gastrique;
- Évaluer le risque de gastrite;
- Établissez la partie de l'estomac affectée par des conditions pathologiques spécifiques.
quoi
Pepsinogène et Pepsine: rôle biologique et digestion des protéines
La pepsine est une enzyme produite et sécrétée par les cellules peptiques de la muqueuse gastrique; appartient à la famille des protéases et joue donc un rôle très important dans la digestion des protéines.
La pepsine est sécrétée sous forme de zymogène, c'est-à-dire sous une forme inactive qui n'acquiert une capacité fonctionnelle qu'après un changement structurel précis. C'est notamment l'acide chlorhydrique sécrété par les cellules pariétales de l'estomac qui transforme le pepsinogène, son précurseur, en pepsine, par une coupure protéolytique conduisant à l'élimination d'une quarantaine d'acides aminés. La pepsine activée, à son tour, favorise la formation de nouvelle pepsine en agissant directement sur le pepsinogène.
Importance de l'acide chlorhydrique
Dans des conditions normales (température d'environ 37 ° C, pH égal à 1, 5 / 2), la pepsine peut digérer des quantités de protéines égales à 1 000 fois son poids en une heure. À un pH supérieur à 3, 5 (hypochlorhydria / acloridria), la pepsine perd une grande partie de son activité protéolytique, jusqu’à atteindre des valeurs irréversiblement dénaturantes supérieures à 5.
La sécrétion d'enzymes peptidiques sous forme de zymogènes vise à préserver les cellules responsables de leur synthèse et la sécrétion de leur activité digestive.
L'acide chlorhydrique, en plus d'activer les premières molécules de pepsine, garantit les conditions optimales pour leur fonctionnement, non seulement en maintenant le pH gastrique à des valeurs franchement acides, mais en dénaturant les protéines. En pratique, puisque ceux-ci sont enveloppés dans des structures complexes comme une pelote de fil, l'acide chlorhydrique aide à les dérouler, en mettant à la disposition des actions peptidiques qui les constituent l'action enzymatique.
L'activité conjointe de ces facteurs digestifs permet également une digestion efficace du collagène, qui abonde dans le tissu conjonctif dont la viande est riche (il y en a moins dans le poisson, qui est plus digeste pour cela). L'élastase pancréatique est également une enzyme très importante dans la digestion des fibres élastiques qui maintiennent la viande "unie".
Digestion intestinale de protéines
Par action de la pepsine, les protéines alimentaires sont réduites en peptones, fragments plus petits mais dont les dimensions sont encore excessives pour pouvoir être absorbées. La digestion des protéines est ensuite complétée dans les premières sections de l'intestin grêle, grâce à l'intervention de protéases pancréatiques et intestinales. L'élastase, la trypsine, la chymotrypsine et les carboxypeptidases appartiennent au premier groupe; à la seconde les aminopeptidases et les dipeptidases.
Les différentes formes de pepsine
Certaines protéases, dont la pepsine, tout en portant un nom singulier, sont en réalité composées d'un mélange hétérogène de différentes fractions protéiques, accumulées par une activité similaire. En ce qui concerne la pepsine, au moins un pepsinogène du groupe I (PG A) est différent d’un pepsinogène du groupe II (PG C), à partir duquel ils sont originaires de pepsines diverses et différentes. Le premier est sécrété par les cellules du bas et du corps gastrique (partie supérieure de l'estomac), tandis que le second est omniprésent et en tant que tel également sécrété par les cellules de la partie inférieure (cardiale, antrale et duodénale de Brunner).
La libération de HCl et de pepsinogène est régulée par une hormone appelée gastrine, dont la sécrétion est stimulée par des facteurs liés à la consommation de nourriture (principalement par la dilatation des parois gastriques).
Parce que c'est mesuré
Le pepsinogène, la pepsine et leurs isoenzymes peuvent être mesurés dans un échantillon de suc gastrique, de sérum ou d'urine, ou directement par biopsie de la muqueuse gastrique; la méthode d'analyse sérologique est la plus utilisée. Ces évaluations sont utiles pour diagnostiquer la maladie ulcéreuse, évaluer son évolution clinique et identifier les personnes les plus exposées au risque de complications.
La détermination quantitative du rapport pepsinogène I / II dans le sérum a également été proposée pour le diagnostic de gastrite atrophique sévère (dans laquelle les taux de pepsinogène I sont faibles) et de cancer de l’estomac (souvent caractérisé par de faibles niveaux de pepsinogène I, réduction du rapport entre le pepsinogène I / II, ces éléments représentent également des facteurs de risque importants pour son apparition). Les deux tests font partie du soi-disant gastropanel, qui détermine également les taux sériques d'anticorps anti-gastrine et anti-Helicobacter pylori, afin d'obtenir un tableau général de la santé gastrique.
Rôle dans la gastrite
La synergie entre l'acide fort et la sécrétion peptique (de la pepsine) peut produire des lésions plus ou moins importantes dans la muqueuse gastrique et duodénale, pouvant conduire à de véritables érosions ( ulcères peptiques définis).
Les médicaments capables de réduire la sécrétion d'acide (inhibiteurs de la pompe à protons, antiacides) bloquent également indirectement l'action de la pepsine, que nous avons vue inactivée - jusqu'à la dénaturation - par un pH supérieur à 3, 5 / 5.
Valeurs normales
Valeurs de référence:
- Pepsinogène I (PG I): 30 à 160 µg / l;
- Pepsinogène II (PG II): 3 à 15 µg / l;
- PG I / PG II: 3 - 20.
Un résultat de test normal indique que l'estomac est en bonne santé. cela suggère que les troubles gastriques pourraient être fonctionnels ou dépendre d'autres causes.
Remarque : l'intervalle de référence de l'examen peut varier en fonction de l'âge, du sexe et des instruments utilisés dans le laboratoire d'analyse. Pour cette raison, il est préférable de consulter les plages indiquées directement dans le rapport.
Pepsinogène élevé - Causes
L’augmentation du pepsinogène est un indicateur utile des maladies gastriques telles que:
- gastrite;
- Ulcère gastrique;
- Ulcère duodénal.
Pepsinogène I
Les concentrations sanguines de pepsinogène I peuvent augmenter en présence d’une inflammation de la muqueuse gastrique (gastrite superficielle et non de nature atrophique).
Pepsinogène II
La concentration de pepsinogène II dans le sang augmente dans l'inflammation de la muqueuse de l'estomac (gastrite). Cela peut dépendre de facteurs tels que:
- Certains médicaments;
- Infections virales, bactériennes et parasitaires;
- Reflux biliaire (reflux d'acide biliaire de l'intestin vers l'estomac);
- Consommation excessive d'épices ou de boissons alcoolisées.
Pepsinogène bas - Causes
Pepsinogène I
Les taux de pepsinogène I peuvent diminuer dans le sang en cas d'atrophie de la muqueuse gastrique ( gastrite atrophique ) allant de modérée à sévère, secondaire à une infection à Helicobacter pylori ou en présence de maladies auto-immunes.
Ratio PG I / PG II
Le rapport pepsinogène I / pepsinogène II est utilisé, conjointement avec le test pepsinogène I, pour le diagnostic de l'atrophie de la muqueuse du corps gastrique (gastrite atrophique du corps) et du carcinome de l'estomac.
Comment mesurer
Pepsinogen est examiné par prélèvement veineux.
préparation
Avant la collecte de sang, évitez de manger, de boire et de fumer au moins 8 à 10 heures avant le prélèvement de l'échantillon. Le patient peut continuer à prendre les médicaments normalement prescrits par le médecin, sauf ceux qui gênent la sécrétion normale des liquides gastriques (y compris les antiacides et les inhibiteurs de la pompe à protons).
Interprétation des résultats
La posologie de Pepsinogen est cliniquement pertinente dans le dépistage des maladies de l’estomac. En particulier, ce paramètre peut signaler la présence d'un ulcère peptique et aider à identifier un carcinome gastrique à un stade précoce.
L’examen permet également d’évaluer l’efficacité du traitement d’éradication de Helicobacter pylori et de diagnostiquer les rechutes après l’excision chirurgicale d’un carcinome gastrique.
- Le pepsinogène I est produit par les cellules situées dans la partie "supérieure" de l'estomac (fond du corps). Il existe une corrélation entre la perte de ces cellules provoquée par une atrophie gastrique et le niveau de pepsinogène I: des valeurs faibles indiquent que la muqueuse du corps est affectée par une gastrite atrophique modérée ou grave.
- Le pepsinogène II est produit par l’ensemble de l’estomac et du duodénum; sa concentration dans le sang augmente en cas d'inflammation de la muqueuse gastrique (gastrite).
- La relation entre PG I et PG II permet d’établir la région de l’estomac touchée par la pathologie. Par exemple, lorsque la gastrite atrophique du corps de l'estomac s'aggrave, les taux de pepsinogène I et le rapport pepsinogène I et II diminuent.
