généralité
L'aldolase est une enzyme que l'on trouve normalement dans de nombreux tissus et organes (muscle squelettique, myocarde, foie et cerveau). Dans ces districts, il participe à la production d'énergie à partir de glucose .
La quantité d'aldolase en circulation peut être détectée par un test sanguin. Une augmentation des valeurs de l'enzyme est révélatrice de certaines maladies liées au muscle squelettique, notamment la dystrophie musculaire de Duchenne et la polymyosite. L'aldolase peut également augmenter lors d'un infarctus du myocarde et de certaines affections hépatiques chroniques.
quoi
L'aldolase est une enzyme omniprésente (c'est-à-dire que l'on trouve n'importe où dans le corps). Cependant, il se trouve à des concentrations élevées, en particulier dans les tissus musculaires, sous la forme de trois isoformes différentes (aldolase A, B et C).
L'aldolase est impliquée dans la glycolyse, c'est-à-dire dans l'utilisation du glucose comme substrat énergétique.
Rôle biologique
L'aldolase ( ALD ou ALS ) est une enzyme glycolytique qui catalyse la transformation du fructose-1-6-diphosphate en deux molécules de triose (glycéraldéhyde-3-phosphate et phosphate de dihydroxyacétone) dans la quatrième réaction de glycolyse (voie métabolique produisant de l'énergie). à partir de glucose).
Toujours du point de vue biochimique, l'activité de l'aldolase est importante dans le métabolisme du fructose.
L'aldolase a une distribution omniprésente, ce qui signifie qu'elle est distribuée dans tous les tissus du corps, en particulier là où la glycolyse fournit la meilleure réponse aux besoins en énergie, et donc dans les muscles squelettiques, le foie et le cerveau. Comme il abonde en particulier au niveau de ces tissus, des lésions cellulaires hépatiques ou musculaires (cytolyse) sont susceptibles de se produire en présence d’une hypoallergie sanguine.
L'aldolase est composée de deux sous-unités; quatre isoformes composées de trois sous-unités distinctes (A, B et C) sont reconnues: la forme moléculaire A4 prédomine dans le muscle squelettique, B4 dans le foie et C4 dans le cerveau et d'autres tissus.
Parce que c'est mesuré
Les concentrations sanguines d'aldolase conservent une certaine importance diagnostique dans les maladies musculaires telles que les dystrophies progressives et dans le suivi du traitement entrepris.
Sa détermination peut être recommandée dans de rares cas de suspicion de myosite avec CK normale. L'utilité principale de l'aldolase, en particulier du rapport CK / aldolase, semble être la différenciation entre myopathie musculaire et atrophie.
Valeurs normales
Les valeurs de référence pour l'aldolase sont comprises entre 0, 5 et 3, 0 UI / L.
Remarque : l'intervalle de référence de l'examen peut varier en fonction de l'âge, du sexe et des instruments utilisés dans le laboratoire d'analyse. Pour cette raison, il est préférable de consulter les plages indiquées directement dans le rapport. Il convient également de rappeler que les résultats des analyses doivent être évalués dans leur ensemble par le médecin généraliste, qui connaît la situation anamnestique du patient.
Aldolase élevé - Causes
Les valeurs d'aldolase sont augmentées dans les cas de dystrophie musculaire de Duchenne, de dermatomyosite, de polymyosite, mais pas dans l'atrophie neurogène (telle que la sclérose en plaques ou la myasthénie grave).
L'aldolase peut augmenter lors d'affections hépatiques chroniques et surtout aiguës (corrélées à une élévation parallèle de l'ALAT), mais reste inchangé dans les affections des voies biliaires.
Des aldolases élevées se trouvent également en présence de:
- Traumatisme musculaire,
- Infarctus du myocarde,
- Certaines tumeurs (estomac, poumon, sein, leucémie myéloblastique),
- Pancréatite hémorragique,
- Maladies hémolytiques,
- Gangrène.
Les médicaments hépatotoxiques, les anti-vers et les insecticides peuvent provoquer une augmentation du taux d'aldolase.
Aldolase faible - Causes
De faibles valeurs d'aldolase ne sont généralement pas associées à des problèmes médicaux ni à des conséquences pathologiques. Par conséquent, ceux-ci ne sont pas considérés comme cliniquement pertinents.
Comment mesurer
L’examen de l’aldolase est effectué après un prélèvement de sang périphérique normal lors d’un jeûne.
préparation
Vous devez observer un jeûne d'au moins 8 heures avant de subir le test utilisé pour déterminer l'aldolase. Pendant cette période, la consommation d'une quantité modérée d'eau est autorisée. De plus, avant l'examen, vous devez être debout pendant au moins 30 minutes.
L'analyse de l'aldolase peut être modifiée après la prise de certains médicaments, notamment les antiparasitaires et les médicaments qui présentent une hépatotoxicité parmi les effets secondaires possibles. Même une activité physique et musculaire intense et récente peut influer sur le résultat de l'enquête.
Interprétation des résultats
L’examen de l’aldolase s’imposait surtout dans le passé pour le diagnostic et la surveillance de certaines maladies liées au muscle squelettique.
Actuellement, cette analyse a été largement remplacée par l’évaluation de marqueurs de dommages musculaires, tels que la CK (créatine kinase). Cependant, sa détermination peut encore être utile:
- En cas de suspicion de myosite avec CK normale;
- Dans l'évaluation des dommages cellulaires dans les myopathies (dystrophies musculaires, myosite nécrosante, etc.);
- Soutenant l'hypothèse diagnostique concernant les maladies musculaires, notamment la dystrophie musculaire de Duchenne et la polymyosite.
