PROTEASIS (ou peptidases): enzymes hydrolytiques impliquées dans la digestion des protéines qui, grâce à leur action, sont capables de rompre les liaisons peptidiques qui unissent les différents acides aminés et dont la concaténation répétée est à l'origine des molécules protéiques.
| endopeptidases | exopeptidase |
| Cliver les liaisons peptidiques au sein de la molécule de protéine, en produisant des peptides de différentes longueurs. | Ils hydrolysent les liaisons peptidiques situées aux extrémités de la chaîne d'acides aminés. |
SOURCE | |
| Gastrique et pancréatique | Pancréatique et intestinal |
- Pepsine: produite par les cellules peptiques de l'estomac sous une forme inactive (pepsinogène). Activé par l'acide chlorhydrique. Il intervient principalement sur les liaisons peptidiques qui engagent des acides aminés aromatiques (tels que la tyrosine, le tryptophane et la phénylalanine). - Trypsine: produite par le pancréas exocrine sous une forme inactive (trypsinogène). Activé par l'entéropeptidase duodénale. Il intervient principalement sur les liaisons peptidiques qui engagent des acides aminés basiques (tels que l'arginine et la lysine) - Chymotrypsine: produite par le pancréas exocrine sous une forme inactive (chymotrypsinogène). Activé par la trypsine. Il intervient principalement sur les liaisons peptidiques qui engagent des acides aminés aromatiques (tels que la tyrosine, le tryptophane et la phénylalanine). - Elastase: produite par le pancréas exocrine sous une forme inactive (pré-pro-élastase). Activé par la trypsine. Seule enzyme capable d’attaquer l’élastine et donc très importante pour la digestion des aliments carnés. | - Carboxypeptidase: produite et sécrétée par le pancréas exocrine, en partie sous forme active et en partie sous forme inactive. Ils interviennent sur les liaisons peptidiques placées à l'extrémité carboxylique de la chaîne d'acides aminés. - Aminopeptidase: produite et sécrétée par la muqueuse duodénale. Ils interviennent sur les liaisons peptidiques placées à l'extrémité carboxylique de la chaîne d'acides aminés. - Dipeptidases: sécrétées par les entérocytes de l'intestin grêle, elles hydrolysent le lien peptidique qui maintient ensemble des paires d'acides aminés simples |
Les protéases pour la digestion des protéines d'origine alimentaire ne représentent qu'une petite partie de la grande famille à laquelle elles appartiennent. Si nous pensons que les enzymes, comme de nombreuses hormones, sont des molécules de nature protéique, nous réalisons à quel point le rôle joué par les protéases est important. Quel meilleur moyen de réguler l'activité de ces molécules que de les dégrader si nécessaire en utilisant des protéases spécifiques? Dans ce cas, les cellules du système immunitaire contiennent des protéases permettant de digérer la membrane cellulaire de microorganismes étrangers, lesquels (à leur tour, nous parlons de bactéries) ont d’une part la capacité de sécréter des enzymes protéolytiques pour envahir la cellule et d’autre part de se libérer. toxines protéiques (exotoxines) contre lesquelles nous devons nous défendre. Certaines protéases plasmatiques, telles que l'antithrombine III et la plasmine, jouent un rôle important dans la coagulation en empêchant une activation excessive de ce mécanisme, qui est au contraire exalté par la thrombine (appartenant également à la grande famille des protéases).
L'action modulatrice des protéases est donc fondamentale dans la régulation des différentes fonctions corporelles; Si, par exemple, la synthèse des protéines provient de protéines anormales, il est très important qu'elles soient dégradées le plus rapidement possible. De même, dans la cicatrisation des plaies, le tissu cicatriciel ne peut pas se développer indéfiniment, mais doit être limité par des protéases spécifiques. De plus, si nous considérons que les protéases dégradent et détruisent les molécules protéiques, il faut s’attendre à ce qu’il existe des facteurs, parmi lesquels d’autres protéases, capables de réguler leur fonction et d’empêcher que les phénomènes protéolytiques exaltés finissent par endommager les tissus corporels. .
Les phénomènes protéolytiques dans les fibres musculaires sont activés par des exercices physiques à jeun et prolongés afin de produire de l'énergie et du glucose à partir de certains acides aminés glucogéniques.
Les protéases végétales sont également synthétisées par les plantes afin de se défendre contre les agents pathogènes, de dégrader les peptides et de modifier la structure et la fonction d'autres protéines. Les tiges d'ananas (broméline), de papaye (papaïne) et de graines germées (malt d'orge) sont particulièrement riches. L'ingestion de ces aliments ou de leurs extraits aide à réguler la fonction digestive, en aidant l'action des protéases endogènes libérées dans le tube digestif.
