analyse de sang

La plasmine et la fibrinolyse

La plasmine est l'enzyme majeure du système fibrinolytique, un processus biologique utilisé pour dissoudre les caillots de fibrine formés à la suite de lésions vasculaires. Ces polymères complexes de fibrine sont destinés à créer une sorte de capuchon anti-hémorragique, incorporant des cellules sanguines (plaquettes, globules blancs et globules rouges) et diverses protéines plasmatiques. Parmi ceux-ci se trouve également le précurseur de la plasmine inactif, appelé plasminogène, qui a une grande affinité pour les molécules de fibrine. Grâce à cette caractéristique, le plasminogène est surtout concentré dans les sites de stockage de la fibrine (tels que les caillots).

Le plasminogène est converti en plasmine par l’intervention d’activateurs naturels spécifiques, notamment l’urokinase (u-PA) et l’activateur du plasminogène tissulaire (t-PA). Malgré son nom, ce dernier est plus actif au niveau circulatoire (il est généralement sécrété très lentement pour permettre les processus de réparation des lésions), alors que l'urokinase est plus active au niveau tissulaire. Par conséquent, comme dans le cas de la coagulation, on peut distinguer dans la fibrinolyse une voie intrinsèque et une voie extrinsèque, consistant toutes deux en une série de réactions en cascade.

Le système fibrinolytique limite les dommages résultant du dépôt excessif de fibrine et de l'obstruction des vaisseaux qui en résulte, due à des caillots anormaux (appelés thrombi).

Avec un mécanisme protéolytique, la plasmine nouvellement formée divise la fibrine en produits de dégradation solubles. L’activité protéase de la plasmine est similaire à celle de la trypsine pancréatique et peu spécifique (outre le plasminogène, elle est également active sur d’autres substrats, tels que les composants du complément plasmatique, les facteurs coagulants V et VIII, le fibrinogène et certaines hormones naturelles). comme l’ACTH, le glucagon et l’hormone de croissance). De la protéolyse du fibrinogène et de la fibrine sont générés des fragments peptidiques de tailles variables, appelés complexes FDP ( produits de dégradation du fibrinogène et de la fibrine ).

Comme dans la cascade de la coagulation, des inhibiteurs spécifiques existent également pour la cascade protéolytique. En leur absence, en fait, cela entraînerait une démolition exagérée du fibrinogène, de la fibrine et d’autres protéines importantes pour la coagulation, avec le risque d’un saignement important.

Au cours de la formation du caillot, la synthèse de plasmine est généralement inhibée par des substances spécifiques libérées par les plaquettes activées et par les cellules locales. Seulement en présence de fibrine ou de stase due à une occlusion veineuse, l'endothélium libère un excès d'activateurs du plasminogène, qui se lient à des récepteurs spécifiques entraînant la fibrinolyse. Alors que dans les autres sites corporels, les récepteurs de la plasmine pour les inhibiteurs relatifs (l'antiplasmine) sont libres, au niveau du caillot sont engagés par la liaison avec la fibrine; de cette manière, plasmine est protégée par leur action et est donc libre d’exercer pleinement son activité.

Certains médicaments, tels que la streptokinase, renforcent l'activité fibrinolytique et, en tant que tels, sont utiles pour l'hypercoagulabilité du sang (thrombose). D'autre part, il existe également des médicaments antifibrinolytiques, particulièrement utiles chez les patients présentant des hémorragies dues à une hyperfibrinolyse.