Généralités et caractéristiques
La glycine (abrégé Gly ou G, formule brute NH2CH2COOH) est le plus petit des 20 acides aminés ordinaires (celui dont le poids moléculaire est le plus bas parmi les acides aminés les plus présents dans les protéines).
En fait, le
La glycine cristallisée est solide, incolore et a un goût sucré.
Glycine dans les aliments
La glycine est un élément protéique presque omniprésent, même s'il n'est pas très élevé; faisant partie du collagène, présent dans les tissus conjonctifs et les épithéliums, la plupart des aliments à base de viande devraient en contenir une bonne quantité. En outre, la teneur en glycine semble également significative dans divers produits d'origine végétale.
Selon les tableaux nutritionnels consultés, les 5 aliments les plus riches en glycine sont: le corégone (4, 4 g / 100 g), la protéine de soja, l'algue spiruline, la morue séchée et le blanc d'œuf.
Le soja ( Glycine max ) est l’un des aliments à la plus forte teneur en glycine
Parmi les aliments les plus consommés, il convient de mentionner les aliments les plus riches en glycine: ventre de porc, mortadelle, poitrine de poulet, seiche cuite, poulet cuit, cuillère de veau, pieuvre cuite et graines de citrouille 8 g / 100 g).
Additif alimentaire glycine
La glycine est également un additif alimentaire pour les aliments destinés à l'alimentation humaine et animale.
En particulier, la glycine et son sel de sodium sont utilisés comme exhausteurs de goût (E640) et édulcorants, ou comme moyens d’amélioration de l’absorption pharmacologique.
De nombreux compléments alimentaires et boissons protéinées contiennent de la glycine ajoutée.
Glycine et vieillissement
Un traitement topique à la glycine peut aider à remédier aux défauts associés au vieillissement des fibroblastes humains (cellules responsables de la production de collagène).
Récemment, il a été découvert que les deux gènes CGAT et SHMT2 régulent l’activité mitochondriale et influencent sa détérioration.
Dans une étude réalisée in vitro pendant 10 jours, l’ajout de glycine aux fibroblastes (obtenus à partir de cellules appartenant à un être humain de 97 ans) a déterminé le rétablissement de la fonction mitochondriale et des fibroblastes eux-mêmes.
En pratique, en modifiant la régulation de ces gènes par l'administration de glycine, les chercheurs ont pu restaurer la fonction mitochondriale des fibroblastes, au bénéfice de la synthèse du collagène.
Applications médicales de la glycine
Un article de 2014 notait que la glycine peut améliorer la qualité du sommeil.
La référence a été faite à une étude dans laquelle, in vivo et chez l'homme, l'administration de 3 g de glycine avant le coucher induit une amélioration du repos.
La glycine a également été testée avec succès dans le traitement complémentaire à la schizophrénie.
Glycine: cosmétiques et autres utilisations
La glycine est utilisée comme tampon dans certains produits tels que: les antiacides, les analgésiques, les anti-transpirants (déodorants pour les aisselles), les cosmétiques et les articles de toilette. Pour plus d'informations, voir l'article: Glycine dans les cosmétiques.
L'utilisation de la glycine s'étend également à d'autres domaines, tels que la mousse, les engrais et les complexes métalliques.
Glycine, médicaments et usage technique
La glycine est vendue sous deux types et à deux fins: "pharmacologique" et "technique".
La plupart de la glycine est produite sous forme de matériau pharmacologique et, pour avoir une idée du marché global, il suffit de penser que ses ventes représentent environ 80 à 85% du total des échanges (valeur renvoyée au marché américain).
La glycine pharmaceutique est produite pour de nombreuses applications; celui qui requiert le plus haut niveau de pureté est destiné aux injections intraveineuses.
Au contraire, la glycine à usage technique ne doit satisfaire à aucune exigence de pureté. Il est principalement vendu pour une utilisation dans des applications industrielles; par exemple, comme agent complexant dans le finissage des métaux. Le prix de cette utilisation technique est toujours inférieur à celui de la glycine pharmaceutique.
Fonctions glycine dans l'organisme
La glycine a pour fonction principale d’être plastique dans la synthèse des protéines, en particulier dans l’association hélicoïdale avec l’ hydroxyproline pour former du collagène. Cet acide aminé est également un élément intrinsèque de nombreux produits naturels.
La glycine représente un intermédiaire biosynthétique des porphyrines . De plus, il constitue la sous-unité centrale de toutes les purines .
La glycine est un neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central (SNC), en particulier de la moelle épinière et du tronc cérébral (ainsi que de la rétine). Lorsque les récepteurs ioniques de la glycine sont activés, un potentiel inhibiteur post-synaptique apparaît.
La stricnine et la bicuculline sont des antagonistes des récepteurs de la glycine; le premier des deux est un alcaloïde toxique ou un poison.
Par ailleurs, la glycine est également un co-agoniste du glutamate pour les récepteurs NMDA et joue donc un rôle excitateur.
La DL50 (dose létale moyenne) de glycine est de 7, 930 mg / kg chez le rat (par voie orale) et entraîne généralement la mort par excès de surexcitabilité.
Métabolisme de la glycine
Synthèse: la glycine n'est pas un acide aminé essentiel et, en plus de le trouver dans le régime alimentaire, le corps est capable de le synthétiser à partir de sérine (elle-même produite par le 3-phosphoglycérate).
- Dans la plupart des organismes animaux, cette transformation est provoquée par l'enzyme catalase, la sérine hydroxyméthyltransférase, par l'intermédiaire du cofacteur du phosphate de pyridoxal .
- Dans le foie des vertébrés, la synthèse de la glycine est catalysée par l'enzyme glycine déshydrogénase (une synthase également appelée enzyme de clivage enzymatique ) et la conversion est facilement réversible.
- Dans la plupart des protéines, il n’ya que de petites quantités de glycine, à l’exception du collagène, qui contient même 35% de cet acide aminé.
Dégradation: la glycine peut être dégradée par trois voies.
- La principale chez l'homme implique l'intervention de l'enzyme glycine décarboxylase .
- Dans le second chemin, la glycine est dégradée en deux phases; le premier est l'exact opposé de la synthèse, avec l'intervention de la sérine hydroxyméthyltransférase, tandis que le second implique la conversion en pyruvate au moyen de sérine déshydratase .
- Dans le troisième chemin de dégradation de la glycine, celui-ci est converti en glyoxylate par la D amino-acide oxydase, puis oxydé par la lactate hépatique déshydrogénase en oxalate.
La demi-vie de la glycine et son élimination du corps varient considérablement en fonction de la concentration; devrait être entre 0, 5 et 4, 0 heures.
