En cuisinant des aliments, de nombreux changements sont apportés aux principes nutritifs. parmi celles-ci, certaines sont positives et bénéfiques pour la nutrition humaine, d'autres négatives.
Dénaturation des protéines - un aspect positif
La cuisson des protéines, ou plutôt des aliments contenant des protéines, implique tout d’abord la modification structurelle des peptides appelée dénaturation des protéines. Spécifiquement, par dénaturation des protéines, nous entendons la distorsion physique des structures secondaire, tertiaire et quaternaire des protéines, qui se produit par la rupture des liaisons stabilisantes (telles que les ponts disulfures). La dénaturation est un aspect positif. En effet, c’est l’objectif fondamental pour lequel il est important de cuire les protéines qui, par ce processus, perdent leur fonction biologique d’origine et ont tendance à se coaguler, à s’agréger et à perdre en solubilité.
La dénaturation commence à une température d'environ 60 à 70 ° C et est facilitée par le pH acide (<7) et / ou les enzymes coagulantes et digestives.
Emission de sulfure d'hydrogène ou de sulfure d'hydrogène ou de sulfure de dihydrogène - un aspect négatif
La dénaturation des protéines lors de la cuisson présente également un aspect désagréable; Dans certains aliments, tels que les œufs ou le lait, à la suite de la perturbation des ponts disulfure, il se produit une libération d'hydrogène sulfuré ou d'hydrogène sulfuré ou de dihydrogénosulfure (H 2 S).
L'H 2 S est un composé toxique qui affecte négativement les cellules de tous les tissus (à l'exception des globules rouges) en inhibant la respiration mitochondriale. évidemment, par la simple cuisson des aliments, la libération de H2S est minime et a une importance extrêmement réduite ... mais pour une divulgation correcte, il est toutefois conseillé de s'en souvenir.
Hydrolyse des protéines - un aspect positif
En plus de la dénaturation des structures protéiques complexes, la cuisson des protéines augmente leur digestibilité également grâce à l'hydrolyse des chaînes peptidiques (également facilité par un environnement acide et / ou des enzymes spécifiques); cette réaction se manifeste par la rupture des liaisons peptidiques et implique la différenciation en chaînes d'acides aminés plus petites qui sont plus susceptibles d'être attaquées par les sucs digestifs.
Altération de la chaîne latérale des acides aminés et oxydation du groupe de racines - un aspect négatif
La cuisson des protéines à des températures> 100 ° C modifie la chaîne latérale de certains acides aminés et provoque parfois (en présence d'oxygène) l'oxydation du groupe radical (R). Les acides aminés les plus sensibles sont: sulfurés : cystéine, cystine, méthionine (qui, comme prévu, peut libérer du sulfure d’hydrogène) et ceux hétérocycliques : tryptophane, tyrosine et histidine (tryptophane, lors de la cuisson à plus de 200 ° C, peuvent se convertir en hydrocarbures aromatiques polycycliques). ).
Réaction de Maillard - un aspect négatif pour la santé mais (avec modération) positif pour le palais ...
La réaction de Maillard (Louis Camille Maillard 1912) détermine la formation de composés bruns et sapides lors de la cuisson (composés aromatiques polycycliques) et repose sur l'union de groupes amino de protéines avec des sucres simples.
Mécanisme de Maillard: 1) condensation du groupe NH2 d'un acide aminé avec un glucide et production subséquente d'une base de Shiff ; 2) transformation de la base du Shiff en un produit Amadori ; 3) transformation du produit Amadori en hydrocarbures aromatiques polycycliques - qui, par cuisson, donnent aux aliments une couleur brune et un goût "cuit" - mais également en composés intermédiaires tels que l' hydroxyméthylfurfural (HMF) ou les mélanoïdines .
NB Du point de vue nutritionnel, la réaction de Maillard implique la perte partielle de l'acide aminé lysine et une réduction de la digestibilité des mélanoïdines non digestibles.
En fin de compte, il est possible d'affirmer que la cuisson des protéines ou des aliments qui les contiennent implique des aspects positifs tels que: la dénaturation des structures secondaires, tertiaires et quaternaires et l'hydrolyse de protéines avec libération d'acides aminés et / ou de peptides; Cependant, la cuisson des protéines détermine également plusieurs aspects négatifs tels que: la libération de H2S, l'altération et l'oxydation des chaînes latérales et radicalaires appartenant aux acides aminés et l'activation de la réaction de Maillard. Ces altérations indésirables peuvent être atténuées en évitant d'exposer les aliments protéiques à des températures de cuisson élevées, atteintes par exemple lors de la friture ou du gril à haute flamme. Pour conclure, il convient de rappeler que la cuisson des aliments protéiques par excellence (poisson et viande) est essentielle pour prévenir diverses intoxications alimentaires; voir les articles à ce sujet: poisson cru et viande crue. En ce qui concerne les œufs et les légumineuses, qui sont également riches en protéines, la cuisson est importante pour désactiver les anti-nutriments qui pourraient endommager le corps.
