Les acides aminés et les protéines sont les intermédiaires de la transition du monde minéral à la matière vivante.
Comme leur nom l'indique, les acides aminés sont des substances organiques bifonctionnelles: ils sont constitués de la fonction amino (-NH2) et de la fonction carboxylique (-COOH); ils peuvent être α, β, γ, etc., en fonction de la position occupée par le groupe amino par rapport au groupe carboxyle:
 |  |  |
| l'acide a-amino | l'acide ß-amino | l'acide y-amino |
Les acides aminés biologiquement importants sont tous des acides α-aminés.
Les structures protéiques consistent en vingt acides aminés.
Comme le montrent les structures génériques présentées ci-dessus, les acides aminés ont tous une partie commune et une partie différente qui les caractérise (représentés de manière générique par R) .
Sur les vingt acides aminés, dix-neuf sont optiquement actifs (ils dévient du plan de la lumière polarisée).
La plupart des acides aminés n'ont qu'un groupe amino et un carboxyle, ils sont donc appelés acides aminés neutres ; ceux qui ont un carboxyle supplémentaire sont appelés acides aminés tandis que ceux avec un groupe amino supplémentaire sont des acides aminés basiques .
Les acides aminés sont des substances cristallines solides et ont une bonne solubilité dans l'eau.
L'absence de certains acides aminés dans l'alimentation entraîne de graves changements dans le développement; en fait, l'organisme humain n'est pas en mesure de synthétiser certains acides aminés appelés précisément essentiels (ils doivent être introduits avec le régime alimentaire), alors qu'il ne peut produire lui-même que certains acides aminés (les non essentiels).
L’une des maladies dues au manque d’acides aminés essentiels est celle connue sous le nom de kwashiorkor (mot dérivé d’un dialecte africain qui signifie «premier et second»); cette maladie affecte le premier-né mais après la naissance du deuxième enfant parce que le lait maternel contenant l'apport correct en protéines est absent du premier. Cette maladie est donc répandue parmi les populations sous-alimentées et implique une diarrhée, un manque d'appétit qui conduit à un affaiblissement progressif de l'organisme.
Comme on l'a déjà mentionné, les acides aminés naturels, à l'exception de la glycine (il s'agit d'un acide a-aminé avec hydrogène au lieu du groupe R et le plus petit des vingt), possèdent une activité optique due à la présence d'au moins un carbone asymétrique. Dans les acides aminés naturels, la configuration absolue du carbone asymétrique sur lequel seuls les groupes amine et carboxyle sont liés appartient à la série L ;
Les acides D-aminés ne font jamais partie de la structure d'une protéine.
Rappelons que:
ADN ---- transcription → m-ARN ---- traduction → protéine
La transcription est capable de coder en tant que L-aminoacides; Les acides D-aminés peuvent être contenus dans des structures non protéiques (par exemple, dans la paroi tapissée de la bactérie: dans la bactérie, il n’existe aucune information génétique permettant de conférer un rôle protecteur aux acides D-aminés, mais il existe une information génétique pour les enzymes qui s’occupe du mur de revêtement bactérien).
Revenons aux acides aminés: la structure différente du groupe R définit les caractéristiques individuelles de chaque acide aminé et apporte une contribution spécifique aux caractéristiques des protéines.
On a donc pensé, diviser les acides aminés en fonction de la nature du groupe R:
Acides aminés polaires mais sans charge (7):
Glycine (R = H-)
Sérine (R = HO-CH2-)
thréonine
La thréonine a deux centres de symétrie: dans la nature, il n'y a que la thréonine 2S, 3R.
La thréonine est un acide aminé essentiel (à ne pas confondre avec essentiel: tous les acides aminés sont essentiels), il faut donc le prendre avec le régime alimentaire, c'est-à-dire manger des aliments qui en contiennent car, comme on l'a déjà dit, le patrimoine génétique n'est pas présent dans les cellules capable de produire cet acide aminé (ce patrimoine est présent dans de nombreuses plantes et mieux).
Le groupe hydroxyle de la sérine et de la thréonine peut être estérifié avec un groupe phosphoryle (obtention de la phosphosérine et de la phosphotréonine), ce processus est appelé phosphorylation ; La phosphorylation est utilisée dans la nature pour la traduction de signaux entre l'intérieur et l'extérieur de la cellule.
Cystéine (R = HS-CH2-)
Le sulfhydryle de la cystéine est plus facilement protonable que l’hydroxyle de la sérine: le soufre et l’oxygène appartiennent tous deux au sixième groupe, mais le soufre s’oxyde plus facilement car il a des dimensions plus grandes.
Tyrosine [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = cycle benzène disubstitué
De même que pour la sérine et la thréonine, l’hydroxyle peut être estérifié (phosphorylé).
Asparagine (R = NH2-CO-CH2-)
Glutamine (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Acides aminés non polaires (8)
ils ont des groupes latéraux hydrophobes; dans cette classe on distingue:
Aliphatique :
Alanine (R = CH3-)
Valine (R = (CH3) 2-CH-) essentiel
Leucine (R = (CH3) 2-CH-CH2-) essentielle
Isoleucine (R =
Méthionine (R = CH3-S-CH2-CH2-) essentielle
Les membranes cellulaires sont constituées d'une double couche lipidique avec des protéines ancrées en raison de leur caractère hydrophobe, elles contiennent donc de l'alanine, de la valine, de l'isoleucine et de la leucine. La méthionine, quant à elle, est un acide aminé presque toujours présent en petites quantités (environ 1%).
proline
Aromatique :
Phénylalanine (R = Ph-CH2-) Ph = phényle: benzène essentiel monosubstitué
Tryptophane (R =
Ces deux acides aminés, étant aromatiques, absorbent le rayonnement ultraviolet proche (environ 300 nm); par conséquent, il est possible d'utiliser la technique de spectrophotométrie UV pour déterminer la concentration d'une protéine connue contenant de tels acides aminés.
Acides aminés chargés (5)
À leur tour, ils se distinguent par:
Les acides aminés acides (ayant des résidus polaires avec une charge négative à pH 7) sont tels parce qu'ils sont capables de produire une charge positive H +:
Acide glutamique (R =
Ces acides aminés proviennent respectivement de l'asparagine et de la glutamine; dans la nature, ils sont tous les quatre et cela signifie qu'il existe une information spécifique pour chacun d'eux, c'est-à-dire qu'il y a un triplet de bases dans l'ADN qui code pour chacune d'entre elles.
Les acides aminés basiques (ayant des résidus polaires avec une charge positive à pH 7) sont tels car ils peuvent accepter une charge positive H +:
Lysine (R =
Arginine (R =
Histidine (R =
Il existe des protéines dans lesquelles se trouvent des dérivés d'acides aminés dans les chaînes latérales: par exemple, une phosphosérine peut être présente (aucune information génétique ne code pour la phosphosérine avec seulement celle de la sérine); la phosphosérine est une modification post-traductionnelle : après la synthèse de la protéine
ADN ---- transcription → m-ARN ---- traduction → protéine
de telles modifications post-traductionnelles peuvent se produire sur les chaînes latérales de la protéine.
Voir aussi: Protéines, un regard sur la chimie
