Regard sur la chimie
Les protéines peuvent être placées d’abord dans le "monde biologique" car, compte tenu de leurs nombreuses fonctions, il n’y aurait pas de vie sans elles.
L'analyse élémentaire des protéines donne les valeurs moyennes suivantes: 55% de carbone, 7% d'hydrogène et 16% d'azote; Il est clair que les protéines diffèrent les unes des autres, mais leur composition élémentaire moyenne diffère peu des valeurs indiquées ci-dessus.
De manière constitutive, les protéines sont des macromolécules formées par des α-aminoacides naturels; Les acides aminés sont combinés par la liaison amide qui est établie par réaction entre un groupe amine d'un a-aminoacide et le carboxyle d'un autre a-aminoacide. Ce lien (-CO-NH-) est également appelé liaison peptidique puisqu'il lie des peptides (acides aminés en combinaison):
celui obtenu est un dipeptide car il est composé de deux acides aminés. Comme un dipeptide contient un groupe amino libre à une extrémité (NH2) et un groupe carboxyle à l’autre (COOH), il peut réagir avec un ou plusieurs acides aminés et allonger la chaîne aussi bien à droite qu’à gauche, avec la même réaction que celle décrite ci-dessus.
La séquence des réactions (qui, en réalité, n’est pas aussi simple que cela) peut se poursuivre indéfiniment: jusqu’à ce qu’un polymère soit appelé polypeptide ou protéine . La distinction entre peptides et protéines est liée au poids moléculaire: on parle généralement de protéines pour les poids moléculaires supérieurs à 10 000.
Lier des acides aminés pour obtenir des protéines, même de petite taille, est une tâche difficile, bien qu'un procédé automatique de production de protéines à partir d'acides aminés ait récemment été mis au point et donne d'excellents résultats.
La protéine la plus simple est donc composée de 2 acides aminés: par convention internationale, la numérotation ordonnée des acides aminés dans une structure protéique commence à partir de l'acide aminé avec le groupe a-amino libre.
Structure des protéines
Les molécules de protéines sont conçues de manière à pouvoir distinguer jusqu'à quatre organisations distinctes: elles se distinguent généralement par une structure primaire, une structure secondaire, une structure tertiaire et une structure quaternaire.
Les structures primaires et secondaires sont essentielles aux protéines, tandis que les structures tertiaire et quaternaire sont "accessoires" (en ce sens que toutes les protéines ne peuvent pas être équipées).
La structure primaire est déterminée par le nombre, le type et la séquence des acides aminés dans la chaîne protéique; il est donc nécessaire de déterminer la séquence ordonnée des acides aminés qui composent la protéine (sachant que cela signifie connaître la séquence exacte des bases de l'ADN codant pour cette protéine) qui présente des difficultés chimiques non négligeables.
Il a été possible de déterminer la séquence ordonnée d'acides aminés en dégradant Edman: la protéine est mise à réagir avec l'isotocyanate de phényle (FITC); initialement, le doublet d'α-amino azote attaque l'isothiocyanate de phényle formant le dérivé thiocarbamyle; ensuite, le produit obtenu est cyclisé pour donner le dérivé de phénylthioidantoïne qui est fluorescent.
Edman a mis au point une machine appelée séquenceur qui régule automatiquement les paramètres (temps, réactifs, pH, etc.) de la dégradation et fournit la structure primaire des protéines (pour cela, il a reçu le prix Nobel).
La structure primaire n'est pas suffisante pour interpréter complètement les propriétés des molécules de protéines; on pense que ces propriétés dépendent, de manière essentielle, de la configuration spatiale que les molécules de protéines ont tendance à assumer, se courbant de différentes manières: c'est-à-dire en supposant ce qui a été défini comme la structure secondaire des protéines. La structure secondaire des protéines est tremblante, c’est-à-dire qu’elle a tendance à s’en débarrasser par chauffage; ensuite, les protéines sont dénaturées en perdant nombre de leurs propriétés caractéristiques. En plus de chauffer au-dessus de 70 ° C, la dénaturation peut également être provoquée par irradiation ou par l'action de réactifs (acides forts, par exemple).
La dénaturation des protéines par effet thermique s'observe, par exemple, en chauffant le blanc de l'œuf: on le voit perdre son aspect gélatineux et se transformer en une substance blanche insoluble. Cependant, la dénaturation des protéines entraîne la destruction de leur structure secondaire, mais laisse la structure primaire inchangée (la concaténation des différents acides aminés).
Les protéines prennent la structure tertiaire lorsque leur chaîne, bien que toujours flexible en dépit de la flexion de la structure secondaire, se replie de manière à créer une disposition tridimensionnelle torsadée en forme de corps solide. La structure tertiaire est principalement responsable des liaisons disulfure pouvant être établies entre les cystéines -SH dispersées le long de la molécule.
La structure quaternaire, d’autre part, n’entre en compétition que avec les protéines formées de deux sous-unités ou plus. L'hémoglobine, par exemple, est composée de deux paires de protéines (c'est-à-dire dans les quatre chaînes de protéines) situées au sommet d'un tétraèdre afin de donner naissance à une structure de forme sphérique; les quatre chaînes de protéines sont maintenues ensemble par des forces ioniques et non par des liaisons covalentes.
Un autre exemple de structure quaternaire est l'insuline, qui semble se composer de six sous-unités protéiques disposées par paires au sommet d'un triangle au centre duquel se trouvent deux atomes de zinc.
FIBROSE PROTEINS: ce sont des protéines avec une certaine rigidité et ayant un axe beaucoup plus long que l’autre; la protéine fibreuse présente en plus grande quantité dans la nature est le collagène (ou collagène).
Une protéine fibreuse peut prendre plusieurs structures secondaires: l'hélice α, la feuille β et, dans le cas du collagène, la triple hélice; L'hélice a est la structure la plus stable, suivie de la feuille β, tandis que la moins stable des trois est la triple hélice.
α-hélice
L'hélice est dite droite si, suivant le squelette principal (orienté de bas en haut), un mouvement similaire au vissage d'une vis à droite est réalisé; tandis que l'hélice est gauchère si le mouvement est analogue au vissage d'une vis gaucher. Dans les hélices a de droite, les substituts -R des acides aminés sont perpendiculaires à l'axe principal de la protéine et sont tournés vers l'extérieur, tandis que dans les hélices de gauche, les substituants -R sont tournés vers l'intérieur. Les hélices a droitiers sont plus stables que ceux de la main gauche car il y a moins d'interaction et moins de volume stérique entre les cellules -R. Toutes les hélices α présentes dans les protéines sont des solutions droites.
La structure de l'hélice a est stabilisée par les liaisons hydrogène (ponts hydrogène) qui se forment entre le groupe carboxyle (-C = O) de chaque acide aminé et le groupe amino (-NH) qui se trouve quatre résidus plus tard dans le cycle. séquence linéaire.
Un exemple de protéine ayant une structure d'hélice a est la kératine des cheveux.
β-feuille
Dans la structure en feuille β, il est possible de former des liaisons hydrogène entre des acides aminés appartenant à différentes chaînes polypeptidiques mais parallèles les uns aux autres ou entre des acides aminés de la même protéine également numériquement éloignés les uns des autres mais s'écoulant dans des directions antiparallèles. Cependant, les liaisons hydrogène sont plus faibles que celles qui stabilisent la forme d'hélice a.
Un exemple de structure de feuille β est la fibrine de soie (il y en a aussi dans les toiles d'araignées).
En étendant la structure de l'hélice a, la transition de l'hélice a à la feuille β est effectuée; de plus, la chaleur ou les contraintes mécaniques permettent de passer de la structure d'hélice α à cette feuille β.
Habituellement, dans une protéine, les structures des feuillets β sont proches les unes des autres car des liaisons inter-hydrogène peuvent être établies entre les portions de la protéine elle-même.
Dans les protéines fibreuses, la majeure partie de la structure de la protéine est organisée en hélice α ou en feuille β.
PROTEINES GLOBULAIRES: elles ont une structure spatiale presque sphérique (due aux nombreux changements de direction de la chaîne polypeptidique); certaines parties de l'être peuvent être retracées jusqu'à une structure d'hélice a ou de feuille β et d'autres parties ne sont toutefois pas attribuables à de telles formes: l'agencement n'est pas aléatoire, mais organisé et répétitif.
Les protéines citées jusqu'à présent sont des substances de constitution totalement homogène: il s'agit également de séquences d'acides aminés combinés; ces protéines sont appelées simples ; il existe des protéines composées d'une partie protéique et d'une partie non protéique (groupe prostatique) appelées protéines conjuguées .
Le collagène
C'est la protéine la plus abondante dans la nature: elle est présente dans les os, les ongles, la cornée et l'œil cristallin, entre les espaces interstitiels de certains organes (par exemple le foie), etc.
Sa structure lui confère des capacités mécaniques particulières; a une grande résistance mécanique associée à une élasticité élevée (par exemple dans les tendons) ou une rigidité élevée (dans les os, par exemple) en fonction de la fonction à exécuter.
L'une des propriétés les plus curieuses du collagène est sa simplicité constitutive: il se compose d'environ 30% de proline et d'environ 30% de glycine ; les 18 autres acides aminés ne doivent partager que les 40% restants de la structure protéique. La séquence en acides aminés du collagène est remarquablement régulière: tous les trois résidus, le troisième est la glycine.
La proline est un acide aminé cyclique dans lequel le groupe R se lie à l'azote α-amino, ce qui donne une certaine rigidité.
La structure finale est une chaîne répétitive ayant la forme d'une hélice; dans la chaîne de collagène, il n'y a pas de liaisons hydrogène. Le collagène est une hélice gauche dont le pas (longueur correspondant à un tour de l'hélice) est supérieur à l'hélice a; l'hélice de collagène est si lâche que trois chaînes de protéines peuvent s'enrouler l'une autour de l'autre pour former un seul câble: la structure à triple hélice.
La triple hélice de collagène est toutefois moins stable que l'hélice α et la structure en feuille β.
Regardons maintenant le mécanisme par lequel le collagène est produit ; considérons, par exemple, la rupture d'un vaisseau sanguin: cette rupture est accompagnée d'une myriade de signaux afin de fermer le vaisseau, puis de former le caillot. La coagulation nécessite au moins trente enzymes spécialisées. Après la coagulation, le tissu doit être réparé. les cellules proches de la plaie produisent également du collagène. Pour ce faire, on induit d’abord l’expression d’un gène, c’est-à-dire que les organismes fonctionnent à partir de l’information d’un gène, ils sont capables de produire la protéine (l’information génétique est transcrite sur l’ARNm qui sort du le noyau et atteint les ribosomes dans le cytoplasme où l’information génétique est traduite en protéine). Par conséquent, le collagène est synthétisé dans les ribosomes (il apparaît sous la forme d’une hélice gauche composée d’environ 1200 acides aminés et d’un poids moléculaire d’environ 150000 d), puis s’accumule dans les lumières où il devient un substrat pour les enzymes capables de modifier le post -translations (modifications de la langue traduites de l'ARNm); dans le collagène, ces modifications consistent en l'oxydation de certaines chaînes latérales, notamment de la proline et de la lysine.
L'échec des enzymes responsables de ces changements est à l'origine du scorbut: c'est une maladie qui provoque, dans un premier temps, la rupture des vaisseaux sanguins et des dents, pouvant entraîner des hémorragies intestinales et la mort; il peut être causé par l'utilisation continue d'aliments de longue durée.
Par la suite, sous l’action d’autres enzymes, se produisent d’autres modifications, telles que la glycosidation des groupes hydroxyle de la proline et de la lysine (l’oxygène lié à un sucre est lié à l’oxygène); ces enzymes se trouvent donc dans des zones autres que la lumière, alors que la protéine subit des modifications, elle migre à l'intérieur du réticulum endoplasmique pour aboutir dans des sacs (vésicules) qui se referment sur eux-mêmes et se détachent du réseau: à l'intérieur, ils sont contenus le monomère du glycoside pro-collagène; celui-ci atteint l'appareil de Golgi où des enzymes particulières reconnaissent la cystéine présente dans la partie carboxy terminale du glycosidate de pro-collagène et amènent les différentes chaînes à se rapprocher et forment des ponts disulfure: on obtient ainsi trois Glycoside collagène lié ensemble et c’est le point de départ duquel les trois chaînes, s’interpénétrant, puis spontanément, donnent naissance à la triple hélice. Les trois chaînes de glyoxyde pro-collagène liées s’allient, puis une vésicule qui, s’étouffant sur elle-même, se détache de l’appareil de Golgi qui transporte les trois chaînes vers la périphérie de la cellule où, par fusion avec la membrane plasmique, le le trimmer est éjecté de la cellule.
Dans l’espace extra-cellulaire, il existe des enzymes particulières, les peptidases pro-collagène, qui retirent de l’espèce éjectée de la cellule trois fragments (un pour chaque hélice) de 300 acides aminés chacun, de la partie carboxy terminale et trois fragments (un pour chaque hélice) d’environ 100 acides aminés chacun, du côté aminoterminal: il reste une triple hélice composée d’environ 800 acides aminés pour hélice appelée tropocollagène .
Le tropocollagène a l'aspect d'un bâtonnet assez rigide; les différents trimères sont associés à des liaisons covalentes pour donner des structures plus grandes: les microfibrilles . Dans les microfibrilles, les différents trimères sont disposés de manière décalée; de nombreuses microfibrilles constituent des faisceaux de tropocollagène.
Dans les os, parmi les fibres de collagène, se trouvent des espaces interstitiels dans lesquels se déposent des sulfates et des phosphates de calcium et de magnésium: ces sels recouvrent également toutes les fibres; cela rend les os raides.
Dans les tendons, les espaces interstitiels sont moins riches en cristaux que les os, alors qu'il existe des protéines plus petites que le tropocollagène: cela donne de l'élasticité aux tendons.
L'ostéoporose est une maladie causée par un manque de calcium et de magnésium, ce qui rend impossible la fixation des sels dans les zones interstitielles des fibres de tropocollagène.
