Structure et fonctions
L'hémoglobine est une métalloprotéine contenue dans les globules rouges, responsable du transport de l'oxygène dans le sang. En fait, l'oxygène n'est que modérément soluble dans l'eau; par conséquent, les quantités dissoutes dans le sang (moins de 2% du total) ne sont pas suffisantes pour satisfaire les besoins métaboliques des tissus. La nécessité d'un transporteur spécifique est donc évidente.
Dans le courant circulatoire, l'oxygène ne peut pas se lier directement et de manière réversible aux protéines, comme c'est le cas avec des métaux tels que le cuivre et le fer. Sans surprise, au centre de chaque sous-unité protéique de l'hémoglobine, enveloppés dans une enveloppe protéique, se trouve le groupe dit prosthétique EME, avec un cœur métallique représenté par un atome de fer à l'état d'oxydation Fe2 + (état réduit), qui lie le oxygène réversible.
Analyse de sang
- Valeurs d'hémoglobine normale dans le sang: 13-17 g / 100 ml
Chez les femmes, les valeurs sont en moyenne 5-10% inférieures à celles des hommes.
Causes possibles d'hémoglobine élevée
- polyglobulie
- Séjour prolongé à la hauteur
- Maladies pulmonaires chroniques
- Les maladies du cœur
- Dopage sanguin (utilisation d'érythropoïétine et de dérivés ou de substances imitant son action)
Causes possibles d'hémoglobine basse
- anémie
- Carence en fer (sidéropénie)
- Saignements abondants
- carcinomes
- grossesse
- thalassémie
- brûlures
La teneur en oxygène dans le sang est alors donnée par la somme de la petite quantité dissoute dans le plasma avec la fraction liée au fer hémoglobinique.
Plus de 98% de l'oxygène présent dans le sang est lié à l'hémoglobine, qui à son tour circule dans le flux sanguin affecté à l'intérieur des globules rouges. Par conséquent, sans hémoglobine, les érythrocytes ne pourraient s'acquitter de leur tâche en tant que transporteurs d'oxygène dans le sang.
Compte tenu du rôle central de ce métal, la synthèse de l'hémoglobine nécessite un apport suffisant en fer dans l'alimentation. Environ 70% du fer présent dans le corps est en fait contenu dans les groupes d'hémoglobine EME.
L'hémoglobine est constituée de 4 sous-unités structurellement très similaires à la myoglobine *.
L'hémoglobine est une métalloprotéine volumineuse et complexe, caractérisée par quatre chaînes protéiques globulaires enroulées respectivement autour d'un groupe EME contenant Fe2 +.
Pour chaque molécule d'hémoglobine, nous trouvons quatre groupes EME enveloppés par la chaîne protéique globulaire relative. Puisqu'il y a quatre atomes de fer dans chaque molécule d'hémoglobine, chaque molécule d'hémoglobine peut se lier à elle-même à quatre atomes d'oxygène, en fonction de la réaction réversible:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Comme chacun le sait, l’hémoglobine a pour tâche de transporter l’oxygène dans les poumons, de le libérer vers les cellules qui en ont besoin, d’en éliminer le dioxyde de carbone et de le libérer dans les poumons où le cile se remet à recommencer.
Au cours du passage du sang dans les capillaires des alvéoles pulmonaires, l'hémoglobine se lie à l'oxygène, ce qui aboutit par la suite aux tissus de la circulation périphérique. Cet échange se produit parce que les liaisons oxygène avec le fer du groupe EME sont labiles et sensibles à de nombreux facteurs, dont le plus important est la tension ou pression partielle de l'oxygène.
Liaison de l'oxygène à l'hémoglobine et à l'effet Bohr
Dans les poumons, la tension en oxygène plasmatique augmente en raison de la diffusion du gaz des alvéoles dans le sang (↑ PO2); cette augmentation entraîne l'hémoglobine à se lier avidement à l'oxygène; l'inverse se produit dans les tissus périphériques, où la concentration d'oxygène dissous dans le sang diminue (PO2) et augmente la pression partielle de dioxyde de carbone (↑ CO2); Cela provoque la libération d'oxygène par l'hémoglobine en se chargeant de CO2. En simplifiant le concept autant que possible, il y a plus de dioxyde de carbone dans le sang et moins d'oxygène reste lié à l'hémoglobine .
Bien que la quantité d’oxygène physiquement dissoute dans le sang soit très faible, elle joue donc un rôle fondamental. En fait, cette quantité influence considérablement la force de liaison entre l'oxygène et l'hémoglobine (en plus d'être une valeur de référence importante pour la régulation de la ventilation pulmonaire).
En résumé, la quantité d'oxygène liée à l'hémoglobine augmente en fonction de la pO2 suivant une courbe sigmoïde:
Le fait que la région de la plateu soit si grande crée une marge de sécurité importante pour la saturation maximale de l'hémoglobine lors du passage dans les poumons. Bien que la pO2 au niveau alvéolaire soit normalement égale à 100 mm Hg, en observant le chiffre que nous notons, ainsi qu’une pression partielle en oxygène égale à 70 mm Hg (apparition typique de certaines maladies ou permanence à haute altitude), les pourcentages en hémoglobine saturée rester près de 100%.
Dans la région de pente maximale, lorsque la tension partielle en oxygène tombe au-dessous de 40 mmHg, la capacité de l'hémoglobine à se lier à l'oxygène diminue rapidement.
Au repos, la PO2 dans les liquides intracellulaires est d’environ 40 mmHg; dans ce contexte, pour les lois des gaz, l'oxygène dissous dans le plasma diffuse vers les tissus plus pauvres que l'O2 à travers la membrane capillaire. En conséquence, la tension plasmatique de l'oxygène diminue davantage, ce qui favorise la libération d'oxygène par l'hémoglobine. Cependant, lors d'efforts physiques intenses, la tension en oxygène dans les tissus chute à 15 mmHg ou moins, ce qui entraîne une forte diminution du sang en oxygène.
Par conséquent, au repos, une quantité importante d’hémoglobine oxygénée quitte les tissus et reste disponible en cas de besoin (par exemple, pour faire face à une augmentation soudaine du métabolisme de certaines cellules).
La ligne continue montrée dans l'image ci-dessus s'appelle la courbe de dissociation de l'hémoglobine; il est généralement déterminé in vitro à pH 7, 4 et à une température de 37 ° C.
L'effet Bohr a des conséquences à la fois sur l'absorption d'O2 au niveau pulmonaire et sur sa libération au niveau des tissus.
Lorsqu'il y a plus de dioxyde de carbone dissous sous forme de bicarbonate, l'hémoglobine libère plus facilement l'oxygène et se charge en dioxyde de carbone (sous forme de bicarbonate).
Le même effet est obtenu en acidifiant le sang: plus le pH sanguin diminue et moins l'oxygène reste lié à l'hémoglobine; ce n'est pas par hasard que le dioxyde de carbone se dissout dans le sang principalement sous forme d'acide carbonique, qui se dissocie.
En l'honneur de son découvreur, l'effet du pH ou du dioxyde de carbone sur la dissociation de l'oxygène est appelé effet Bohr.
Comme prévu, dans un environnement acide, l'hémoglobine libère de l'oxygène plus facilement, tandis que dans un environnement basique, la liaison avec l'oxygène est plus forte.
Parmi les autres facteurs pouvant modifier l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène, rappelons-nous la température. En particulier, l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène diminue avec l'augmentation de la température corporelle. Ceci est particulièrement avantageux en hiver et au printemps, car la température du sang pulmonaire (en contact avec l'air du milieu extérieur) est inférieure à celle atteinte au niveau des tissus, où l'apport en oxygène est ainsi facilité. .
Le 2, 3 diphosphoglycerate est un intermédiaire de la glycolyse qui influe sur l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Si ses concentrations dans les globules rouges augmentent, l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène diminue, facilitant ainsi la libération d’oxygène dans les tissus. Ce n'est pas un hasard si les concentrations érythrocytaires de 2, 3 diphosphoglycérates augmentent, par exemple, dans l'anémie, l'insuffisance cardio-pulmonaire et pendant le séjour en altitude.
En général, l’effet du 2, 3-bisphosphoglycérate est relativement lent, surtout en comparaison de la réponse rapide aux changements de pH, de température et de pression partielle de dioxyde de carbone.
L'effet Bohr est très important lors d'un travail musculaire intense. dans de telles conditions, en fait, dans les tissus les plus exposés au stress, il se produit une augmentation locale de la température et de la pression du dioxyde de carbone, d'où une acidité du sang. Comme expliqué ci-dessus, tout cela favorise la libération d'oxygène dans les tissus, en déplaçant la courbe de dissociation de l'hémoglobine vers la droite.
