Les protéines
Les protéines sont des molécules polymères composées de plus de 100 acides aminés liés par des liaisons peptidiques (des chaînes d'acides aminés plus courtes sont appelées polypeptides ou peptides); la structure des protéines peut être plus ou moins longue, repliée sur elle-même et fixée à d'autres molécules (facteurs déterminant sa complexité et caractérisant sa fonction biologique). Ces structures peuvent être classées en: structure primaire, structure secondaire (hélice α et feuille β), structure tertiaire et structure quaternaire.
Fonctions des protéines
Dans la nature, les protéines remplissent de nombreuses fonctions et la plus connue est certainement la structure; Il suffit de penser que chaque matrice tissulaire de notre corps est basée sur une mosaïque de squelette ou de polymère formée de peptides (fibres musculaires, matrice osseuse, tissu conjonctif et, à un certain point de vue, même le sang).
La fonction de la bio-régulation et de la médiation chimique / hormonale n’est pas moins importante. En effet, les protéines sont les constituants de base des enzymes et de nombreuses hormones.
Dans le sang, les protéines jouent également une fonction de transport importante. c'est le cas de l'hémoglobine (transport d'oxygène), de la transferrine (transport du fer), de l'albumine (transport des molécules lipidiques), etc.
Toujours dans le flux circulatoire, les protéines se révèlent utiles en tant que défense immunitaire; ils constituent ANTICORPI, des molécules essentielles produites par les lymphocytes utiles dans la réponse de l'organisme aux agents pathogènes.
Enfin, les protéines - mais plus précisément les acides aminés - peuvent être utilisées à des fins énergétiques par le biais de la néoglucogenèse hépatique et fournir 4 kilocalories (kcal) par gramme. Il s'agit d'un processus assez compliqué qui, par transamination et désamination, permet à l'organisme de produire du glucose dans des conditions d'hypoglycémie (éventuellement induite par le jeûne, un effort musculaire particulièrement intense et / ou prolongé, des conditions cliniques pathologiques ou indésirables, etc.). Certains acides aminés néoglucogènes peuvent également être cétogènes, de sorte que leur conversion conduit à la libération de molécules acides appelées corps cétoniques.
NB. La fonction énergétique des protéines doit être marginale et subordonnée à celle des sucres et des graisses.
Acides aminés
Les acides aminés sont des molécules quaternaires composées de carbone, d'hydrogène, d'oxygène et d'azote. Plus de 500 types sont connus et leur combinaison différencie d'innombrables formes de peptides. Les acides aminés L-ordinaires sont au nombre de 20: alanine, arginine, asparagine, acide aspartique, cystéine, acide glutamique, glutamine, glycine, histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, proline, sérine, thréine, thréonine, thréonine, tryptine, thréonine et valina . À partir du métabolisme de ce dernier, il est possible d’obtenir une large gamme d’acides aminés non ordinaires ou occasionnels qui constituent principalement des hormones, des enzymes ou des molécules intermédiaires (carnitine, homocystéine, créatine, taurine, etc.).
Parmi les acides aminés ordinaires, certains NE PEUVENT PAS être synthétisés par l'organisme et sont appelés ESSENTIELS; pour l'homme adulte, il y en a 9: phénylalanine, leucine, isoleucine, lysine, méthionine, thréonine, tryptophane et valine . Chez les enfants, il y en a au total 11; les précédents sont ajoutés: histidine et arginine .
Les autres classifications d'acides aminés sont: basées sur la polarité de leurs chaînes latérales (charges apolaires neutres, polaires neutres, acides, charges basiques) ou basées sur le type de groupe racine (hydrophobe, hydrophile, acide, basique, aromatique).
Acides aminés ramifiés
Parmi les essentiels, il y a également trois acides aminés appelés chaîne ramifiée (BCAA), respectivement: leucine, isoleucine et valine ; La particularité qui distingue les acides aminés à chaîne ramifiée des autres est représentée par une voie métabolique différente de production d'énergie.
Comme expliqué précédemment, après transamination-désamination, la plupart des acides aminés peuvent être utilisés pour la néoglucogenèse et entrer dans le cycle de Krebs sous forme d' oxalacétate ou de pyruvate . En fin de compte, s’il y avait un réel besoin, certains des acides aminés présents dans le sang entreraient dans les hépatocytes du foie et sortiraient sous forme de glucose; ce n'est pas le cas pour les acides aminés à chaîne ramifiée. Comparativement à d’autres, les BCAAs sont des molécules directement utilisables par les muscles et cette particularité les rend beaucoup plus efficaces pour la production directe d’énergie et la conversion pour la reconstitution des réserves de glycogène; il va sans dire que, si l'organisme est suffisamment nourri, le catabolisme des acides aminés ramifiés représente une partie néoglucogène presque sans importance; Le glucose reste TOUJOURS la principale source d’énergie. Par conséquent, dans les conditions de réserves de sucre dans le sang et de glycogène SUFFICIENTI, il n’ya aucune raison de craindre que le muscle ait besoin d’un excédent d’acides aminés à chaîne ramifiée.
