La trypsine et la chymotrypsine sont deux enzymes clés dans la digestion des protéines alimentaires. Les deux sont produits et sécrétés sous forme de zymogènes, c'est-à-dire sous une forme inactive, à partir du pancréas; le précurseur zymogène de la trypsine est appelé trypsinogène, tandis que celui de la chymotrypsine est appelé chymotrypsinogène.
La trypsine et la chymotrypsine appartiennent à la grande famille des enzymes protéolytiques (impliquées dans la digestion des protéines) et au sous-groupe des endopeptidases. Ces substances - comprenant également la pepsine gastrique et l'élastase pancréatique - attaquent les liaisons peptidiques au sein de la chaîne d'acides aminés, donnant lieu à des fragments moléculaires plus petits. Les enzymes appartenant au deuxième groupe, celles des exopeptidases, complètent le travail de la trypsine et de la chymotrypsine en détachant des acides aminés individuels des extrémités de la chaîne peptidique; appartiennent à cette famille les carboxypeptidases pancréatiques (A1, A2 et B, qui attaquent l'extrémité carboxylique), mais aussi les aminopeptidases (qui attaquent l'extrémité aminoterminale) et les dipeptidases, toutes deux produites et sécrétées par la muqueuse de l'intestin grêle. Certaines carboxypeptidases, similaires à celles observées pour la trypsine (trypsinogènes) et la chymotrypsine (chymotrypsinogène), sont sécrétées par le pancréas sous une forme inactive. Dans les trois cas, l'enzyme impliquée dans le processus d'activation enzymatique est l'enteropeptidase, une protéine produite et sécrétée par les cellules de la muqueuse duodénale; plus spécifiquement, l’entéropeptidase est spécifique du trypsinogène, qui, une fois converti en trypsine, active également les autres enzymes protéolytiques, y compris le même trypsinogène.
Les différences fonctionnelles entre la trypsine et la chymotrypsine concernent simplement leur spécificité, c'est-à-dire leur capacité à reconnaître et à ne séparer que les liaisons formées par des acides aminés spécifiques. La trypsine intervient principalement sur les liaisons peptidiques qui engagent des acides aminés basiques (tels que l'arginine et la lysine), tandis que la chymotrypsine hydrolyse principalement les liaisons impliquant la tyrosine, la phénylalanine, le tryptophane, la leucine et la méthionine.
Grâce aux différentes enzymes protéolytiques, associées à l’acidité gastrique, les protéines de l’alimentation, formées à l’origine de plusieurs dizaines d’acides aminés, sont décomposées en dipeptides, tripeptides et acides aminés libres, substances facilement absorbables par les capillaires de la muqueuse intestinale. transporté au foie.
Trypsine et chymotrypsine dans les fèces
La détermination de la chymotrypsine et de la trypsine dans les selles est utilisée, et était surtout par le passé, comme test indirect de la capacité fonctionnelle du pancréas exocrine. Si quelque chose au niveau de cette glande ne fonctionne pas correctement, il est logique de s'attendre à une synthèse réduite de trypsine et de chymotrypsine, qui sera également déficiente dans les selles. Le test a une bonne sensibilité, mais est grevé par le risque réel de faux positifs et de faux négatifs. L'utilisation de laxatifs, par exemple, diminue la concentration d'enzymes dans les matières fécales, tandis que la consommation d'extraits digestifs pancréatiques (comme la pancréatine) ou de légumes (par exemple la tige d'ananas, de papaye, de papaïne et de bromélaïne) sont la cause de faux résultats négatifs. La flore bactérienne intestinale a également une légère influence sur la quantité de trypsine et de chymotrypsine qui atteint inaltérée dans les fèces; pour cette raison, l'utilisation d'antibiotiques peut produire des faux négatifs; au contraire, en présence de diverticulose et d'autres conditions favorables à la prolifération bactérienne, des résultats faussement positifs peuvent être enregistrés.
Une application classique du dosage de la trypsine et de la chymotrypsine dans les fèces est la détection de l'insuffisance pancréatique chez les patients atteints de fibrose kystique. L’une des conséquences de cette maladie est l’altération du transport normal de la trypsine et d’autres enzymes digestives du pancréas au duodénum; pour cette raison, à la naissance, les matières fécales de l'enfant atteint de fibrose kystique sont particulièrement compactes, au point de provoquer une obstruction intestinale. En conséquence, des quantités particulièrement faibles de chymotrypsine et de trypsine dans le méconium sont enregistrées.
